淀粉样蛋白 ELISA 试剂盒的蛋白质靶点背景

β 淀粉样蛋白：  β 淀粉样蛋白 (Aβ) 是通过淀粉样前体蛋白 (APP)（一种功能未知的跨膜蛋白）的 α、β 和 γ 分泌酶连续裂解而产生的。抑制分泌酶活性已被提议作为限制淀粉样蛋白-β (Aβ) 积累的治疗策略。产生 Aβ 肽 C 末端的 γ 分泌酶在 APP 的跨膜区域内裂解，并产生长度为 36-43 个氨基酸残基的淀粉样蛋白 -Beta (Aβ) 亚型。最常见的 β 淀粉样蛋白亚型是 Aβ ₄₀和 Aβ ₄₂；较短的淀粉样蛋白-β亚型通常是通过内质网中的裂解产生的，而较长的亚型是通过反高尔基体网络中的裂解加工的。 β40 _{_}是最常见的淀粉样蛋白-β (Aβ) 同工型，但 Aβ ₄₂更容易形成纤维，因此是与阿尔茨海默病相关的主要形式。该淀粉样蛋白-β ELISA 试剂盒中使用的抗体对淀粉样蛋白-β 的 Aβ _{42同工型具有选择性，与 Aβ 40}同工型的交叉反应性微不足道。

α-突触核蛋白：   α-突触核蛋白（SNCA 基因）是一种 140 个氨基酸的蛋白质，主要在大脑中表达，与帕金森病相关的路易体中的纤维结构相关。虽然α-突触核蛋白主要位于细胞质中，但它与磷脂结合并与细胞膜结构相关。路易体中聚集体的产生和/或α-突触核蛋白与膜结构的关联被归因于帕金森病的病因学。

SNCA 缺陷是导致 1 型帕金森病 (PARK1) 的原因。一种复杂的神经退行性疾病，其特征为运动迟缓、静息性震颤、肌肉僵硬和姿势不稳定。其他特征包括特征性姿势异常、自主神经功能障碍、肌张力障碍性痉挛和痴呆。帕金森病的病理涉及黑质中多巴胺能神经元的丧失以及大脑各个区域的存活神经元中路易体（聚集蛋白的神经元内积累）的存在。

E 2-UBCE。泛素结合酶：  泛素结合酶（或E2）在泛素化反应的第二步中起作用，将泛素亚基添加到赖氨酸上，并导致靶向蛋白质在蛋白酶体中降解。多泛素化过程将泛素（一种 76 个氨基酸的肽）的多条链共价连接到靶蛋白上的赖氨酸残基上。一旦蛋白质被多聚泛素标记，它就会被蛋白酶体的 19S 亚基识别，从而触发 ATP 依赖性展开并靶向蛋白酶体的 20S 核心颗粒，在那里发生蛋白水解。